2: Nivel de estructura más simple de una proteína. Indica los aa que las forman y el orden en que están unidos, empezando siempre por el aa cuyo amino queda libre y acabando por el que tiene el grupo carboxilo libre.

5: Biomoléculas orgánicas formadas siempre por C, H, O y N. Pueden contener también S (cisteína), P y algunos otros bioelementos. Se componen de unos monómeros denominadas aminoácidos. Cuando el número de monómeros es mayor de 50 o 100 aa, las cadenas se pliegan y adquieren estructura terciaria. Sus funciones son muy diversas (estructural, enzimática, transporte, hormonal o reguladora, etc).

Abajo
1: Nombre que lleva el enlace químico covalente que se establece entre el hidroxilodel carboxilo de un a.a. y el nitrógeno delgrupo amino de otro aminoácido. Se desprende una molécula de agua. Se dice que las proteínas van de N-terminal a C-terminal. Por convenio los aa de un péptido se nombran desde el N-terminal hasta el C-terminal y se escriben de izquierda a derecha en el orden que ocupen en la cadena.

3: Monómeros de las proteínas que poseen un carbono unido a los siguientes grupos funcionales:

1. Un grupo amino,
2. Un carbono con un grupoácido carboxilo
3. Un hidrógeno.
4. Un radical (R) que difiere en los distintos monómeros.

Se trata de biomoléculas orgánicas de bajo peso molecular. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con elevado punto de fusión (por encima de 200ºC).

5: Es el nombre de la estructrua que representa el máximo plegamiento en el espacio, completo y global, de una proteína formada por una sola cadena polipeptídica. Es una estructura muy estable gracias a las uniones que tienen lugar entre los aa alejados entre sí.

7: Se dice de aquellas sustancias que se pueden comportar como ácidos(dador de H⁺) y bases (receptor de H⁺) según el pH de la disolución.

8: En una reacción enzimática es la constante que indica la concentración de sustrato en la cual la velocidad de reacción de la enzima alcanza la mitad de la velocidad máxima. Se la conoce como la constante de Michaelis-Menten. Cuanto menor sea el valor de esta constante, mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato.

9: Mecanismo de regulación enzimática donde una molécula (efector) se une a una enzima en un sitio distinto de su centro activo, modificando su forma tridimensional y alterando su actividad.

11: Moléculas orgánicas que los animales no pueden sintetizar o lo hacen en cantidad insuficiente, por lo que es necesario ingerirlas en la dieta, ya que son sintetizadas por las plantas y por las bacterias. Estos nutrientes actúan como cofactores de las enzimas. Pueden ser hidrosolubles (B,C) o liposolubles (K,E,D,A).