Es el nivel máximo de plegamiento para proteínas formadas por una sola cadena polipeptídica. La estructura terciaria representa el plegamiento completo y global de las proteínas en el espacio. Es una estructura muy estable gracias a las uniones que tienen lugar entre los aa alejados entre sí. Podemos encontrar los siguientes tipos de interacciones que estabilizan la estructura terciaria de una proteína:
- Puentes de hidrógeno (cadenas laterales polares).
- Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.
- Enlaces iónicos entre cadenas laterales cargadas de forma positiva o negativa.
- Puentes disulfuro entre residuos de cisteína (enlace covalente fuerte entre dos grupos tiol, -SH, que corresponden a dos Cys).
La función de la proteína depende de la estructura terciaria que tenga. La estructura terciaria de las proteínas (sobre todo aquellas que tienen elevado peso molecular) está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aa conectados a través del esqueleto polipeptídico. Cada dominio tiene una estructura independiente de la de los otros (estructura de alfa hélice y lámina beta en distintos órdenes). Normalmente los dominios se unen mediante una porción proteica flexible que sirve como bisagra. Son regiones muy estables y se repiten dominios muy parecidos en proteínas distintas.
ESTRUCTURA TERCIARIA 
Conjunto de estructuras secundarias se unen para formar el nivel de estructura terciaria. 
Posibles enlaces en la estructura terciaria 
Los aminoácido hidrófobos se introducen hacia el interior de la proteína. Los hidrófilos harán lo contrario. 
Entre Cys se forman puentes disulfuro. (covalentes), Entre otros aa se forman puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e interacciones de Van der Waals 
DOMINIOS ESTRUCTURALES: Son zonas de la proteína con entidad estructural independiente y con funciones bioquímicas específicas. Dominio de unión al Ca++ de l la Calmodulina 
COLÁGENO, estructura fibrosa 
MIOGLOBINA, estructura globular 
Estructura terciaria de la mioglobina 
TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Según su conformación tridimensional y su solubilidad, se distinguen dos tipos principales:
- Conformación globular (o esférica): La cadena polipeptídica se pliega de manera compacta en el espacio. Suelen ser solubles en agua y desempeñan funciones dinámicas o activas (como enzimas, anticuerpos y hormonas).
- Conformación fibrilar (o fibrosa): Las cadenas se disponen generalmente de forma alargada, paralela al eje principal. Suelen ser insolubles en agua y cumplen funciones estructurales o de soporte mecánico (como el colágeno, la queratina o la elastina)
