LAS ENZIMAS CONTROLAN EL METABOLISMO
LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Las enzimas son proteínas que cumplen la función de catalizador en las reacciones químicas. Es decir, son las moléculas capaces de aumentar mucho la velocidad de una reacción química mediante la disminución de la energía de activación de la reacción. Esto es especialmente importante en los organismos vivos, puesto que necesitamos convertir los reactivos en productos a gran velocidad para que nuestros sistemas biológicos funcionen correctamente : Las enzimas ejercen su acción. uniéndose de manera selectiva (la lactasa solo hidroliza los enlaces beta 1-4 de la lactosa y no los de otros disacáridos).
Esta reacción es prácticamente nula en condiciones fisiológicas (pH / T). No podríamos aprovechar la energía de los monosacáridos Galactosa y Glucosa si no fuera por la Lactasa 
Al disminuir la energía de activación, la reacción se producen hasta ciento de miles de veces más rápida que sin la presencia de enzimas 
La formación de Lactosa a partir de monosacáridos ¿A cuál de las 2 gráficas corresponde? 
La acción de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea. Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgánico (platino), o con un enzima específico (catalasa). Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
Estas enzimas inducen cambios en los sustratos a los que se unen mediante dos procesos:
- Ruptura o modificación de enlaces.
- Formación, introducción o pérdida de grupos funcionales.
Una misma enzima puede catalizar la misma reacción en los 2 sentidos 
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA 
ENZIMA / SUSTRATO / COENZIMA (cationes o moléculas complejas) 
UNIÓN 
aa catalíticos reaccionan con el sustrato 
Productos se separan del centro activo. La enzima puede catalizar una nuevos sustratos 
Los coenzimas: Aportan energía (ATP), electrones (NADH) o ayudan en la catálisis enzimática 
Las enzimas son proteínas. La mayor parte de los aminoácidos forman parte de la estructura de la enzima sin tener otra función. Sin embargo hay una zona dentro de esa estructura donde los aminoácidos que la integran están directamente implicados con la reacción bioquímica que cataliza. Se trata del CENTRO ACTIVO que es el sitio de unión con el sustrato. Dentro de este centro encontramos:
- sitios de unión donde los aminoácidos no participan en la reacción química pero sí en la afinidad por el sustrato, facilitando la unión E-S.
- sitio catalítico, donde encontramos aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de reacción.
NATURALEZA PROTEICA DE LAS ENZIMAS
La naturaleza del enzima es proteica, es decir está formada por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Algunas enzimas no son proteínas exclusivamente sino que están asociadas con otro tipo de moléculas de naturaleza no proteica pero fundamentales y completamente necesarias para el funcionamiento de la enzima. A este tipo de enzima le denominamos HOLOENZIMA. Las holoenzimas están compuestas por un cofactor (parte no proteica) y una apoenzima (parte proteica).
Los cofactores se unen de forma reversible a la apoenzima y pueden ser:
- Cationes metálicos
- Moléculas orgánicas complejas. En este caso pasan a denominarse coenzimas y se asocian a la parte proteica, por ejemplo el NAD, FAD, NADP. Las vitaminas también pueden actuar como coenzimas.
Si la unión de la apoenzima y la parte no proteica es fuerte, se le denomina grupo prostético.
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