ANTICUERPOS

Los Linfocitos B activados aumentan su tamaño y aumentan mucho la actividad de su RER,. Se transforman en células plasmáticas
Los anticuerpos pueden liberarse a la sangre o quedar adheridos a la membrana.

Los anticuerpos son proteínas producidas en la respuesta inmune humoral por los Linfocitos B activados que se transforman en células plasmáticas. Estas células aumentan de tamaño y aumenta mucho la actividad de su RER para aumentar así, la producción de anticuerpos. Los anticuerpos actúan como:

RECEPTORES ESPECIFICOS DE SUPERFICIE: Permanecen adheridos a la membrana del linfocito B para reconocer al antígeno.
ANTICUERPOS SOLUBLES: Circulan por la sangre, linfa u otros fluidos del cuerpo, como la leche materna, lágrimas, etc.

ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

Los anticuerpos son glucoproteínas globulares que se les llama inmunoglobulinas. Estas proteínas tienen estructura cuaternaria. Cada inmunoglobulina está formado por 4 cadenas polipeptídicas unidas entre sí por puentes disulfuro (-S-S-):

2 cadenas largas (cadenas pesadas o H), idénticas entre sí y unidas covalentemente a un oligosacárido en su región constante. La función del componente glucídico no está clara, pero parece ser que interviene en la secreción de la inmunoglobulina o en su protección ante el ataque enzimático.
2 cadenas cortas (cadenas ligeras o L) y también idénticas.

En cada cadena polipeptídica se pueden diferenciar 2 regiones o dominios:

VARIABLE (V) o amino terminal: Se sitúa en la parte superior de la Y. En esta zona se distingue el parátopo (formado por unos pocos aminoácidos), que es el lugar de unión con los determinantes antigénicos o epítopo.
CONSTANTE (C) o carboxilo terminal: Es la misma para cada clase de anticuerpo. Se corresponde con la base de la Y y la parte inferior de los brazos. Es la zona que se une a las células del sistema inmune.

Cada molécula de anticuerpo adquiere una forma tridimensional de “Y” donde se diferencia distintas zonas:

TALLO: Son las regiones constantes de las cadenas pesadas con sus correspondientes zonas glucídicas.
BISAGRA: Es el lugar de unión por puentes disulfuro de las cadenas pesadas entre sí. Le da flexibilidad a la molécula y hace que ambos brazos puedan rotar independientemente uno del otro formando ángulos variados.
2 BRAZOS: Formados por cadenas ligeras y parte de las cadenas pesadas. Poseen zonas constantes y variables. Aquí se localiza el parátopo. Como la inmunoglubulina tiene 2 brazos, se puede unir a 2 moléculas de antígeno, por lo que se dice que es bivalente o que tiene valencia 2. Algunos anticuerpos se asocian para formar dímeros o pentámeros, con dos o cinco monómeros, respectivamente, donde se pueden unir a más moléculas de antígeno.

TIPOS DE INMUNOGLOBULINAS

Existen 5 isótopos de inmunoglobulinas.

¿Por qué existe una gran variedad de anticuerpos?

La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera principalmente por reordenaciones de genes. Éstas producen combinaciones al azar de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o parátopos). Evidentemente también existen en estas regiones mutaciones aleatorias que aportan una diversidad aún mayor.

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