Naturaleza proteica de las enzimas (desnaturalización)
Influencia del pH y T en la actividad enzimática
Aunque algunos DOMINIOS se repiten en distintas proteínas, los sitios activos son únicos y específicos.
ESPECIFIDAD: Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción (con unos productos concretos) sin alterar otras. Los sitios en los que se unen los sustratos en la enzima se denominan “sitios activos”. Estos poseen una estructura tridimensional muy concreta. Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de sustrato deben encontrarse con una energía y una orientación adecuadas. La actuación del enzima permite que el sustrato se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos.
VELOCIDAD: Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más de un millónde veces. Actúan de forma óptima en las temperaturasy pH fisiológicos. Fuera de éstos rangos las enzimas reducen su velocidad o incluso dejan de ser activas. Las enzimas generalmente actúan en las células, aunque a veces pueden actuar fuera de ellas. Por ejemplo las enzimas digestivas. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 7,7 y una temperatura óptima de operación de 37°C. El rendimiento óptimo de la lactasa se obtiene en condiciones de pH (6,3 – 6,7) y de temperatura (35 – 40 C). Además las enzimas son reutilizables, por lo que se necesita una pequeña concentración de las mismas para notar su acción.