Los radicales de los distintos a.a. de una proteína pueden formar enlaces débiles entre ellos, lo que da una forma determinada a la molécula. Esa estructura tridimensional que aparece es la estructura secundaria. Es fundamental para que la proteína cumpla con su función y por ello, un cambio en el orden de algunos a.a. puede significar la inactivación de la misma. (Los cambios en su estructura tridimensional se denominan desnaturalizaciones y pueden ser reversibles o irreversibles: cuando se pone un huevo a cocer, sus proteínas se desnaturalizan y pasan de líquidas a sólidas).
Se trata de la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Es consecuencia se da capacidad de giro del carbono alfa de los aa. Tenemos 3 modelos que son los más frecuentes: conformación α-hélice, conformación β o lámina plegada y la hélice de colágeno.
Gracias a la capacidad de giro de los enlaces de los C-alfa y a los puentes de hidrógeno se adopta una disposición espacial estable que llamamos ESTRUCTURA SECUNDARIA 
α-hélice por puentes de hidrógeno intracatenarios entre el -NH de un enlace peptídico y el -C=O del cuarto aa que le sigue 
En la α-hélice la rotación es DEXTRÓGIRA. No todos los aminoácidos pueden formar una α-hélice estable. La Pro por ejemplo impide la formación de enlaces de hidrógeno. 
Estructuras secundarias en alfa-hélice formando una estructura terciaria 
La estructura α-hélice se encuentra en la QUERATINA (pelo, uñas, pezuñas, epidermis, cuernos) 
QUERATINA es una proteína fibrosa. Estructura del pelo de los mamíferos donde las α-hélice forman dímeros unidos por puentes disulfuro (aquí ya estaríamos hablando de una ESTRUCTURA TERCIARIA) 
En el COLÁGENO también se forman HÉLICES aunque estas son LEVÓGIRAS no forman puentes de hidrógeno intracatenarios y un giro completo se consigue con 3 aa. Se debe a la presencia de Prolina 
La fibra de COLÁGENO es LEVÓGIRA. La abundancia de Pro impide la formación de puentes de hidrógeno, se forman menos puentes de H que en la alfa hélice y por lo tanto la hélice se encuentra más distendida 
El COLÁGENO es una proteína fibrilar que forma parte de tendones y otros tejidos conectivos. Se forman puentes de hidrógeno y enlaces covalentes entre las 3 hélices 
Por debajo de la dermis tenemos una capa de tejido conjuntivo rica en COLÁGENO. También está presente en los huesos y es el 25% de las proteínas en un mamífero 
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zig-zag que pliegan para formar β- láminas 
Puentes de hidrógeno entre -C=O y -NH 
FIBROÍNA
- Estructura de α-hélice. La cadena polipeptídica se va enrollando sobre sí misma, adoptando una disposición helicoidal, debido a los giros que se producen sobre el Cα de cada aa. Se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno intracatenarios (entre los grupos -CO /// HN-). La rotación es dextrógira y los R de los aa quedan orientados hacia el exterior. No todos los polipéptidos pueden formar una estructura de α-hélice.
- Conformación β o lámina plegada. La cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. No obstante, cuando la estructura se encuentra plegada, los aa que se encontraban separados, ahora son muy cercanos. De este modo se pueden establecer puentes de hidrógeno intracatenarios. La estructura es muy estable. Las cadenas se pueden unir de forma paralela (las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C) o antiparalela (se alternan cadenas polipeptídicas en los sentidos N-C y C-N). Ejemplo de estructura, la fibroína de la seda.
- Hélice de colágeno. Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los tendones y de los tejidos conectivos. Es una estructura rígida. El colágeno está compuesto en su mayoría por prolina. Debido a la continua repetición de este aa, el colágeno no puede presentar ninguna de las estructuras anteriores. Sus cadenas individuales (de más de 1000 aa) se enrollan hacia la izquierda (LEVÓGIRA), una vuelta de hélice por cada 3 residuos de aa. Por ello no hay enlaces de hidrógeno intracatenarios y la hélice está mas distendida. Los puentes de hidrógeno se van a formar en la siguiente estructura, la terciaria, uniendo las 3 hélices de colágeno en una superhélice estabilizada con puentes de hidrógeno intercatenarios.
Las tres cadenas con estructura secundaria, se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales de puentes de hidrógeno intercatenarios, para formar una triple hélice (DEXTRÓGIRA). Esta estructura ya no sería secundaria sino terciaria, que a su vez se vuelven a unir entre ellas formando una estructura cuaternaria. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de proteínas en los mamíferos.