Los radicales de los distintos a.a. de una proteína pueden formar enlaces débiles entre ellos, lo que da una forma determinada a la molécula. Esa estructura tridimensional que aparece es la estructura secundaria. Es fundamental para que la proteína cumpla con su función y por ello, un cambio en el orden de algunos a.a. puede significar la inactivación de la misma. (Los cambios en su estructura tridimensional se denominan desnaturalizaciones y pueden ser reversibles o irreversibles: cuando se pone un huevo a cocer, sus proteínas se desnaturalizan y pasan de líquidas a sólidas).
Se trata de la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Es consecuencia se da capacidad de giro del carbono alfa de los aa. Tenemos 3 modelos que son los más frecuentes: conformación α-hélice, conformación β o lámina plegada y la hélice de colágeno.
- Estructura de α-hélice. La cadena polipeptídica se va enrollando sobre sí misma, adoptando una disposición helicoidal, debido a los giros que se producen sobre el Cα de cada aa. Se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno intracatenarios (entre los grupos -CO /// HN-). La rotación es dextrógira y los R de los aa quedan orientados hacia el exterior. No todos los polipéptidos pueden formar una estructura de α-hélice.
- Conformación β o lámina plegada. La cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. No obstante, cuando la estructura se encuentra plegada, los aa que se encontraban separados, ahora son muy cercanos. De este modo se pueden establecer puentes de hidrógeno intracatenarios. La estructura es muy estable. Las cadenas se pueden unir de forma paralela (las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C) o antiparalela (se alternan cadenas polipeptídicas en los sentidos N-C y C-N). Ejemplo de estructura, la fibroína de la seda.
- Hélice de colágeno. Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los tendones y de los tejidos conectivos. Es una estructura rígida. El colágeno está compuesto en su mayoría por prolina. Debido a la continua repetición de este aa, el colágeno no puede presentar ninguna de las estructuras anteriores. Sus cadenas individuales (de más de 1000 aa) se enrollan hacia la izquierda (LEVÓGIRA), una vuelta de hélice por cada 3 residuos de aa. Por ello no hay enlaces de hidrógeno intracatenarios y la hélice está mas distendida. Los puentes de hidrógeno se van a formar en la siguiente estructura, la terciaria, uniendo las 3 hélices de colágeno en una superhélice estabilizada con puentes de hidrógeno intercatenarios.
Las tres cadenas con estructura secundaria, se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales de puentes de hidrógeno intercatenarios, para formar una triple hélice (DEXTRÓGIRA). Esta estructura ya no sería secundaria sino terciaria, que a su vez se vuelven a unir entre ellas formando una estructura cuaternaria. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de proteínas en los mamíferos.