BIOLOGÍA y GEOLOGÍA

MATERIAL DIDÁCTICO ESO BACHILLERATO

LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas resultan de la unión mediante enlace peptídico de decenas a cientos de a.a. A pesar de que sólo existen 20 a.a. diferentes, se pueden formar casi infinitas proteínas distintas: Dos proteínas pueden diferir en el nº total de a.a., también en el tipo de a.a. que contengan (de 1 a 20 distintos) y por último de la secuencia u orden que mantengan a lo largo de la cadena. Las proteínas se disponen en el espacio con una estructura tridimensional definida, que puede tener varios niveles superpuestos. Se conocen como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria la poseen todas las proteínas e indica los aa que las forman y el orden en que están unidos, empezando siempre por el aa cuyo amino queda libre y acabando por el que tiene el grupo carboxilo libre.

Su disposición es en zigzag, que se debe a la planaridad del enlace peptídico. Esto causa la rotación de los aa sobre los Cα. Para equilibrar las fuerzas de atracción que se pudieran generar.

Es la estructura más sencilla y determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Los radicales de los distintos a.a. de una proteína pueden formar enlaces débiles entre ellos, lo que da una forma determinada a la molécula. Esa estructura tridimensional que aparece es la estructura secundaria. Es fundamental para que la proteína cumpla con su función y por ello, un cambio en el orden de algunos a.a. puede significar la inactivación de la misma. (Los cambios en su estructura tridimensional se denominan desnaturalizaciones y pueden ser reversibles o irreversibles: cuando se pone un huevo a cocer, sus proteínas se desnaturalizan y pasan de líquidas a sólidas).

Se trata de la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Es consecuencia se da capacidad de giro del carbono alfa de los aa. Tenemos 3 modelos que son los más frecuentes: conformación α-hélice, conformación β o lámina plegada y la hélice de colágeno.

  • Estructura de α-hélice. La cadena polipeptídica se va enrollando sobre sí misma, adoptando una disposición helicoidal, debido a los giros que se producen sobre el Cα de cada aa. Se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno intracatenarios. La rotación es dextrógira y los R de los aa quedan orientados hacia el exterior. No todos los polipéptidos pueden formar una estructura de α-hélice.
  • Conformación β o lámina plegada. La cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. No obstante, cuando la estructura se encuentra plegada, los aa que se encontraban separados, ahora son muy cercanos. De este modo se pueden establecer puentes de hidrógeno intracatenarios. La estructura es muy estable. Las cadenas se pueden unir de forma paralela (las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C) o antiparalela (se alternan cadenas polipeptídicas en los sentidos N-C y C-N). Ejemplo de estructura, la fibroína de la seda.
  • Hélice de colágeno. Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los tendones y de los tejidos conectivos. Es una estructura rígida.
Estructura terciaria. Triple hélice o superhélice del colágeno (unión de tres hélices de colágeno), unidas por puentes de Hidrógeno intercatenarios.

El colágeno está compuesto en su mayoría por prolina. Debido a la continua repetición de este aa, el colágeno no puede presentar ninguna de las estructuras anteriores. Sus cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, una vuelta de hélice por cada 3 residuos de aa. La prolina impide la formación enlaces de hidrógeno intracatenarios. Los puentes de hidrógeno en este caso son intercatenarios (entre las 3 cadenas levógiras).

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria representa el plegamiento de las proteínas en el espacio. Es una estructura muy estable gracias a las uniones (débiles) que tienen lugar entre los aa alejados entre sí. Podemos encontrar los siguientes tipos de interacciones:

  • Puentes de hidrógeno (cadenas laterales polares).
  • Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.
  • Enlaces iónicos entre cadenas laterales cargadas de forma positiva o negativa.
  • Puentes disulfuro entre residuos de cisteína (enlace covalente fuerte entre dos grupos tiol, -SH, que corresponden a dos Cys).

Tanto la estructura de la proteína como su función depende de la estructura terciaria que tenga. La estructura terciaria de las proteínas (sobre todo aquellas que tienen elevado peso molecular) está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aa conectados a través del esqueleto polipeptídico. Cada dominio tiene una estructura independiente de la de los otros (un dominio puede seguir una estructura de alfa hélice y otro de estructura lámina beta). Normalmente los dominios se unen mediante una porción proteica flexible que sirve como bisagra.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Algunas proteínas (no todas) están compuestas de dos o más cadenas polipeptídicas agregadas en una macromolécula funcional. Este cuarto nivel se conoce como estructura cuaternaria (lo pueden tener tanto las proteínas fibrosas como las globulares). A estas cadenas polipeptídicas las denominamos subunidades o protómeros (pueden ser iguales o diferentes). Para que la proteína sea funcional, las subunidades deben estar unidas entre sí.

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