Los prótidos son biomoléculas orgánicas formadas siempre por C, H, O y N. Pueden contener también S (cisteína), P y algunos otros bioelementos. Los prótidos se componen de unos monómeros denominadas aminoácidos.
Un aminoácido es una biomolécula que posee un carbono que tiene saturadas sus cuatro valencias de la forma siguiente: lleva unido un grupo amino, un carbono con un grupo ácido carboxilo y un hidrógeno. Esto es común para todos los aminoácidos. El cuarto enlace es el que difiere en los distintos aminoácidos, es lo que llamamos el radical (R). Los aminoácidos se nombran en función de su grupo R, que es distinto en cada uno de ellos y determina sus propiedades físicas y biológicas. Ambas condicionan a su vez las propiedades y funciones de las proteínas.
El radical, puede ser el hidrógeno -H, en el caso de la Gly o un grupo sulfhidrilo -SH, en la Metionina (Met), una molécula orgánica cíclica en la Fenilalanina (Phe), etc. Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de la molécula que forman.
Se trata de biomoléculas orgánicas de bajo peso molecular. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con elevado punto de fusión (por encima de 200ºC).
Existen sólo 20 a.a. diferentes formadores de proteínas. Hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células y en los tejidos, pero no forman parte de las proteínas. Son los aa no proteicos. En función del radical o cadena lateral podemos clasificarlos por su comportamiento fisicoquímico:: su polaridad y carga a pH neutro.
Aminoácidos esenciales y no esenciales
Solo algunos aa pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a partir de compuestos más sencillos, los demás deben ser ingeridos en la dieta. Estos últimos son los que se conocen como aa esenciales. En caso del ser humano adulto son 8: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina. En el caso de los lactantes habría que añadir, además, histidina. Los organismos autrótrofos, por su parte, pueden sintetizar todos aquellos aa que necesitan para su metabolismo.
Una cantidad insuficiente de uno o más aa esenciales produce una forma de desnutrición conocida como deficiencia de proteínas.
Los alimentos fuente de aa esenciales son la carne, los huevos, el queso y otros productos de origen animal. En el caso de los alimentos vegetales, no poseen todos los aa esenciales. Por ejemplo, las legumbres son deficitarias en metionina y el arroz, en lisina, por ello, para tener un aporte proteico completo siendo vegano, deben tener una combinación de alimentos en la dieta muy concreto.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
- Propiedades ácido-base y sistema tampón
Cuando los aa se encuentran en disoluciones acuosas forman iones dipolares, llamados también iones híbridos por poseer el mismo número de cargas positivas que negativas (es decir, poseen carga neta 0). El grupo amino está protonado (NH +) y el grupo carboxilo desprotonado (-COO–). ¿Pero esto sucede siempre o depende de alguna variable?
Como puedes ver en la imagen, los grupos funcionales de los aminoácidos (carboxilo y amino) se protonan y desprotonan en función del pH. Es por ello que las disoluciones de aminoácidos libres son excelentes amortiguadores del pH, actúan por lo tanto como tampones o buffers. El pH en el que un aminoácido forma un ión híbrido (es decir, su carga es neutra) se denomina punto isoeléctrico (pI).
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ión dipolar se puede comportar como ácido (dador de H+) o como base (receptor de H+) según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFÓTERAS..
- Estereoisomería y actividad óptica
Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de una proteína, excepto la glicina (o glicocola), tienen al menos un carbono asimétrico (carbono α), es decir, un carbono unido a cuatro radicales diferentes. Por ello pueden presentar dos configuraciones, la D (derecha) y la L (izquierda, left) en función de la orientación del grupo amino.
Como recordarán del tema de glúcidos, a estas dos configuraciones espaciales se les denomina estereoisómeros, concretamente enantiómeros (son la imagen especular uno de otro). Todos los aa proteicos son de la serie L, ya que las células los sintetizan utilizando enzimas estereoespecíficas (específicas de posición).
Al igual que los monosacáridos, los aa muestran actividad óptica, esto es, sus disoluciones desvían el plano de la luz polarizada (todos los fotones están orientados en una dirección) que las atraviesa.